Cinética enzimática

Este curso es de acceso personal e intransferible. El acceso se habilita una vez confirmado el pago. Aceptamos distintos métodos de pago. Si necesitas factura, deberás solicitarla dentro del plazo establecido. El acceso al contenido tiene una vigencia definida. Consulta nuestras Políticas de compra completas para más detalles sobre métodos de pago, facturación, vigencia del acceso y soporte técnico.

1. Bases de la catálisis enzimática.
1.1. Alcance de la cinética enzimática y su importancia biológica.
1.2. Evolución del estudio enzimático y aplicaciones actuales.
1.3. Naturaleza, funciones y especificidad enzimática.
1.4. Estructura tridimensional y mecanismos de acción.
1.5. Energía de activación y teoría del estado de transición.

2. Modelo de Michaelis-Menten.
2.1. Derivación conceptual del modelo y supuestos de estado estacionario.
2.2. Interpretación de la ecuación de Michaelis-Menten.
2.3. Alcances y limitaciones del modelo de Michaelis-Menten .

3. Parámetros cinéticos y su determinación experimental.
3.1. Km (constante de Michaelis): significado cinético y fisiológico.
3.2. Vmax (velocidad máxima): Capacidad catalítica del sistema.
3.3. kcat y kcat/Km como indicadores de eficiencia catalítica.
3.4. Métodos de linealización clásicos.
3.4.1. Transformación de Lineweaver-Burk.
3.4.2. Transformación de Eadie-Hofstee.
3.5. Ajuste por regresión no lineal.
3.6. Fuentes de variación en la estimación cinética.

4. Inhibición enzimática y análisis cinético.
4.1. Inhibición competitiva.
4.2. Inhibición no competitiva.
4.3. Inhibición acompetitiva.
4.4. Inhibición mixta.
4.5. Cambios aparentes en Km y Vmax.
4.6. Interpretación cualitativa de curvas cinéticas.

5. Análisis cuantitativo de la inhibición enzimática.
5.1. Determinación de constantes de inhibición (Ki).
 5.2. Gráficos de Dixon.
 5.3. Gráficos de Cornish-Bowden.
 5.4. Aplicaciones de la inhibición enzimática en farmacología y biotecnología.

6. Cinética de reacciones multisustrato.
6.1. Mecanismos secuenciales (ordenados y al azar).
 6.2. Mecanismo de doble desplazamiento (ping-pong).
 6.3. Relevancia en rutas metabólicas e industria.

7. Factores experimentales y medición de la actividad enzimática.
7.1. Influencia del pH y la temperatura.
7.2. Cofactores, coenzimas y fuerza iónica.
7.3. Modificaciones covalentes y regulación enzimática.
7.4. Técnicas de medición: espectrofotometría y fluorometría.
7.5. Consideraciones básicas de diseño experimental.

8. Aplicaciones biotecnológicas y análisis de casos.
8.1. Aplicaciones en la industria alimentaria, farmacéutica y biosensores.
8.2. Introducción a evolución dirigida y enzimas de diseño.
8.3. Interpretación de casos aplicados y resultados experimentales.
8.4 Tendencias actuales en aplicación enzimática.